Исследователи из Рурского университета в Бохуме (RUB) открыли эффективный процесс биокатализа водорода. Они разработали полусинтетические гидрогеназы, ферменты, образующие водород, путем добавления биологического предшественника белка к химически полученному неактивному комплексу железа. В пробирке биологический катализатор образовался из этих компонентов сам по себе.«Получить гидрогеназы из живых клеток крайне сложно», - говорит профессор, доктор наук. Томас Хаппе, руководитель рабочей группы RUB по фотобиотехнологии. «Поэтому до промышленного применения было далеко. Теперь мы сделали решительный шаг вперед в производстве материалов на биологической основе».
Используемые гидрогеназы: большой потенциал, сложная реализация
«В оптимальных условиях один фермент гидрогеназы может производить 9000 молекул водорода за одну секунду», - говорит Томас Хаппе. "Природа создала невероятно активный катализатор без таких редких драгоценных металлов, как платина." Исследователи из Бохума работают над так называемыми железо-железогидрогеназами, катализ которых основан на сложном активном центре, содержащем железо, монооксид углерода и цианид - немногие существа могут это сделать. Чтобы избежать длительного и неэффективного производства гидрогеназ, химики воссоздали каталитически активный компонент ферментов. Им это удалось, но химические мимики, называемые мимиками, производят лишь очень небольшое количество водорода (H2). Поскольку получить активные гидрогеназы из живых существ сложно, команда Томаса Хаппе предложила улучшить процесс, о котором исследователи из Бохума и их партнеры по сотрудничеству сообщили в «Nature» в июне 2013 года.
Синтетический компонент позволяет формировать Н2 «по нажатию кнопки»
Биологи RUB объединили неактивный предшественник гидрогеназы и неактивный химический компонент, который коллеги из Гренобля синтезировали в пробирке. Сильное образование H2 началось через несколько минут. Предшественник гидрогеназы спонтанно интегрировал химически полученное железосодержащее вещество в свою белковую структуру. Биофизические измерения в MPI для химического преобразования энергии в Мюльхайме показали, что полученный фермент невозможно отличить от природной гидрогеназы. «Ранее предполагалось, что ферменты с такой сложной структурой, как гидрогеназы, нуждаются в белках-помощниках, включающих в себя железосодержащую каталитическую единицу», - объясняет Хаппе. «Когда я впервые предложил идею этого эксперимента, никто не верил, что она сработает».
Новый процесс позволяет использовать установленные крупномасштабные процессы
«Имитаторы значительно облегчили работу с гидрогеназами», - резюмирует докторант Хаппе Джулиан Эссельборн. «С любимицей биотехнологов Escherichia coli мы быстро производим несколько миллиграммов предшественника гидрогеназы. Затем мы просто добавляем химический прекурсор и быстро получаем 100-процентно активированные ферменты». Таким образом, приближается промышленное применение, поскольку уже существуют крупномасштабные технические процессы для культивирования кишечной палочки. «Новый метод обещает стать важной вехой в исследованиях гидрогеназы», - говорит Хаппе. Он работает с гидрогеназами из разных организмов. «Кроме того, он подходит для анализа вновь открытых или молекулярно-биологически модифицированных гидрогеназных белков и широкого спектра - возможно, оптимизированных - химических веществ в высокопроизводительных процессах», - добавляет Джулиан Эссельборн.
Водород - чистый источник энергии
Гидрогеназы играют важную роль в энергетическом балансе многих одноклеточных организмов. Для нас, людей, они могли бы помочь произвести чистый источник энергии, потому что водород сгорает, образуя чистую воду. Поэтому биологи и химики годами работали над тем, чтобы сделать эти ферменты и их химические схемы пригодными для промышленного использования - в качестве дешевого и экологически чистого материала для новых типов топливных элементов или даже для прямого производства водорода из солнечной энергии с помощью фотосинтеза.