Выносливая рыба
В самых высоких полярных широтах с удовольствием плавают рыбы даже под самыми толстыми слоями льда - ледяные молодцы, которым явно нечем заморозить кровь в жилах. Они извлекают выгоду из особой сладости их крови. Многие животные и растения в очень холодных регионах должны предотвращать замерзание своих телесных жидкостей, чтобы избежать разрыва клеточных мембран и других серьезных повреждений. Для этого они синтезируют эндогенный антифриз. Среди первых известных молекул этих антифризов - определенные гликопротеины, то есть белки, связанные с сахарами, из рыб из полярных регионов.
Теперь японская исследовательская группа во главе с Шин-Итиро Нисимура из Университета Хоккайды систематически исследовала эти гликопротеины. Удивительно, но молекулы антифриза, выделенные из крови рыб, оказались очень разными по структуре, но они всегда состоят только из одного, часто повторяющегося строительного блока: трипептида с аминокислотной последовательностью аланин-треонин-аланин. Каждый треонин помечен дисахаридом, «двойным сахаром», состоящим из галактозы и N-ацетил-галактозамина.
Гликопротеины связываются с поверхностью крошечных ядер кристаллов льда и предотвращают их превращение в более крупные кристаллы. Они понижают температуру замерзания воды, но не температуру ее плавления. Эта разница известна как тепловой гистерезис и является мерой антифризного эффекта вещества. Кроме того, гликопротеины рыб изменяют морфологию кристаллов льда. Вместо обычных кристаллов льда образуются гексагональные бипирамиды.
В крови рыб ученые обнаружили белки, состоящие из четырех-пятидесяти трипептидных звеньев. Чтобы разгадать значение этого повторяющегося мотива, исследователи создали цепочки из семи трипептидных звеньев. Было показано, что мономер уже придает кристаллам льда гексагональную структуру. Для димера можно наблюдать тепловой гистерезис, и эффект сначала увеличивается с увеличением количества строительных блоков трипептида. Максимум достигается с пятью строительными блоками, гистерезис не может быть дополнительно увеличен добавлением шестого и седьмого трипептида.
На основании спектрометрических данных исследователи определили вероятную трехмерную структуру тримера. Его пептидный остов извивается в виде левой спирали. Все сахарные единицы выступают с одной стороны и, таким образом, образуют гидрофильный (водонепроницаемый) фронт. Гидрофобные (водоотталкивающие) боковые группы молекулы вместе образуют гидрофобный фронт. Эта базовая структура, по-видимому, является общей для всех антифризных гликопротеинов. Структура сахарных звеньев и метильная группа треонина также играют важную роль в антифризах.© Angewandte Chemie